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蛋白质晶体板结构

多肽分子中前一个残基中羰基碳原子与后一个残基中的氨基氮原子之间形成一个肽链。多肽分子以氨基端为头，而以羧基端为尾。组成蛋白质分子的α-氨基酸都是L-异构体，其构型见图2。图2每个氨基酸或其残基中羧酸根α位上的碳原子 Cα直接与氢原子、氨基和侧链R基相连。在L-异构体中,从Cα向R 看 时,按顺时针顺序排列是H、NH幦和COO。存在于蛋白质分子中的20种氨基酸各以其侧链R基而相区别。

蛋白质晶体板使用

合成出具有自组装结构的金微球;利用牛白蛋白作为模板,在水相条件下,合成出具有介孔结构的不同形貌的银微球.这些通过生物仿生方法得到的微纳米结构复合材料具有易于修饰的表面官能团,良好的生物相容性,出色的表面增强拉曼效应,提高的电化学导电特性和波长可调的光致发光效应等等,在构建纳米生物传感器,光学器件,表面增强拉曼底物和材料,催化剂等领域有着广泛的应用前景。

蛋白质晶体板

重组蛋白技术在蛋白质结晶、蛋白质、蛋白质相互作用及结构蛋白质组学研究中具有非常重要的作用。当前对重组蛋白的纯化,目前常采用固定化金属离子亲和色谱(IMAC)技术,即通过IMAC材料上的金属离子与组氨酸标签之间的螯合作用实现带组氨酸标签的重组蛋白的纯化,但是由于IMAC材料上金属离子暴露在材料表面,任何能与金属离子产生螯合作用的蛋白质均获在IMAC上,如表面富含组氨酸。

蛋白结晶板

尽管近些年来在蛋白质结晶的理论、方法和技术上已取得巨大发展,获得衍射良好的蛋白质晶体仍然是利用X-射线解析蛋白质结构的一个主要瓶颈问题。这里我们发展了一种新型的蛋白质结晶方法—固液界面方法,即SLIM。该方法主要包括两个部分1)预先加入并干燥蛋白质母液;2)进行晶体生长的时候,直接将蛋白质溶液加入'干母液'中,从而产生一个固体(干母液)和液体(蛋白质溶液)的界面。该方法不仅操作简单、快速,而且降低了对蛋白质溶液浓度的要求。